四级缔合在结构和功能上的优越性
1.增强结构稳定性。亚基缔合的一个优点是蛋白质的表面积与体积之比降低。一个颗粒或球体的半径变大，表面积与体积之比则变小。因为蛋白质内部的相互作用在能量上一般有利于蛋白质的稳定，又因为蛋白质表面与溶剂水的相互作用常不利于稳定，所以降低表面积与体积的比值总的结果是增强蛋白质结构的稳定性。亚基缔合可以屏蔽亚基表面上的疏水残基以避开溶剂水。能识别自身或其他亚基的亚基由于结合亚基突变体的能力较弱，因而可排除在遗传翻译中产生的任何错误
2.提高遗传经济性和效率。蛋白质单体的寡聚体缔合对一个生物体在遗传上是经济的。编码一个将装配成同多聚蛋白质的单体所需的DNA比编码一条相同分子质量相同的大多肽要少。决定寡聚体装配和亚基-亚基相互作用的所有信息也都包含于编码该单体所需的遗传物质中。例如，HIV蛋白酶是一个相同亚基的二聚体，它的催化功能与相对分子质量大一倍的单体同源细胞酶是相似的。
3.使催化基团汇集在一起。许多酶至少它们的某些催化能力是来自亚基的寡聚缔合，因为寡聚体的形成可使来自不同亚基的催化基团汇集在一起以形成完整的催化部位。例如细菌谷氨酰胺合成酶的活性部位是由相邻亚基对形成的，解离的单体则无活性。寡聚酶还可以在不同的亚基上催化不同的但有关的反应。例如色氨酸合酶（tryptophan synthase）是一个由不同亚基对组成的四聚体（α2β2）。纯化的α-亚基催化吲哚甘油-3-磷酸生成吲哚和甘油醛-3-磷酸，而β-亚基催化吲哚和L-丝氨酸加合而成L-色氨酸。吲哚是前一反应的产物和后一反应的底物，它直接由α-亚基转移到β-亚基而不能作为一个游离的中间物存在。
4.具有协同性和别构效应。大多数寡聚蛋白质调节它们的生物活性（如酶的催化活性）都是借助于亚基相互作用。多亚基蛋白质一般具有多个结合位点，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响（如改变亲和力或催化能力）称为别构效应（allosteric effect）。具有别构效应的蛋白质称为别构蛋白质，如别构酶。别构是指蛋白质分子含有不止一个配体结合部位，除活性部位外还有别的配体（如效应物或调节物）的结合部位，称为别构部位或调节部位。别构蛋白质分子至少含有两个活性部位，或者还有别构部位。这两种部位可以在同一个亚基上，也可以在不同的亚基上，它们的数目可以相同也可以不同。别构效应中亚基之间的信息传递是通过蛋白质构象的变化来实现的，亚基之间的接触点提供了亚基之间的通讯机制。别构效应具有协同性。别构效应可分为同促效应和异促效应。同促效应发生作用的部位是相同的（例如都是催化部位），也即一种配体（如底物）的结合对在其他部位的同种配体的亲和力的影响。异促效应发生作用的部位是不同的，也即活性部位的结合行为将受到别构部位与效应物结合的影响。别构效应物是细胞代谢库的成分，其浓度的细微变化可以立即调节代谢的需求。
简单说两句我所知道的好了，书读得少我也不想误导看答案的人……看见这问题，我猜想问的应当是蛋白多聚体（Protein multimer），例如我们给出蛋白质结构和蛋白二聚体（Dimer）的wiki词条：蛋白质结构蛋白二聚体不愿意直接看wiki的，我来做一下简单的整理：1. 蛋白质的结构分为一二三四级，寡聚体指的是第四级结构。首先题主问得好：有些蛋白质需要形成第四级结构以行使功能，有些不需要。形成第三级结构的，为仅有一条多肽链的单体。第四级结构所描述的是多肽链之间的相互作用，这里的相互作用绝大多数情形下指非共价键的相互作用；一个例外是由二硫键连接的NEMO（RCSB Protein Data Bank）。 一些例子。蛋白质行使的功能本就复杂，视行使功能的不同，需要要求蛋白质具有不同的性质，自然要求蛋白质形成不同的结构。驱动蛋白（驱动蛋白）驱动蛋白-1在高离子强度环境下会呈现其未折叠状态，沉降系数为9S。相反，它会在低离子浓度时折叠，沉降系数变为9S。折叠是重链的头部和尾部的相互间作用促成的。这个结论，是根据实验观察得出的。无需轻链的存在，单单是由重链组成的二聚体也会从5S的未折叠状态改变构象成为7S的折叠状态。细胞却要避免驱动蛋白的折叠，因为折叠状态的驱动蛋白并不能快速行进，而且对微管的亲和力也不高。
G蛋白偶联受体均是膜内在蛋白（Integral membrane protein），每个受体内包含七个α螺旋组成的跨膜结构域，这些结构域将受体分割为膜外N端（N-terminus），膜内C端（C-terminus），3个膜外环（Loop）和3个膜内环。受体的膜外部分经常带有糖基化修饰。膜外环上包含有两个高度保守的半胱氨酸残基，它们可以通过形成二硫键稳定受体的空间结构。有些光敏感通道蛋白（Channelrhodopsin）和G蛋白偶联受体有着相似的结构，也包含有七个跨膜螺旋，但同时也包含有一个跨膜的通道可供离子通过。
其变化如下：在静息状态下，G蛋白偶联受体在膜上与由Gα、Gβ和Gγ三个亚基组成的异三聚体G蛋白结合形成复合物。其中Gα亚基上结合有GDP分子。当有配体结合到受体上时会引起后者的构象发生变化，变成具有鸟苷酸交换因子活性的“活化构象”。活化的受体会催化Gα亚基捕获GTP分子来交换其上结合着的GDP。GTP与Gα亚基的结合会使受体与G蛋白的复合物解离，受体、GTP-Gα和Gβ-Gγ二聚体三者相互分开。其中后两者可以进一步与其它蛋白相互作用从而使信号继续传递下去,而自由的受体可以重新结合上一个新的G蛋白来开始下一轮信号转导过程。
